
❄️Lyophilisiertes Pulver (nicht rekonstituiert)
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Jede Charge unserer Forschungschemikalien und Peptide wird von einem unabhängigen Labor auf Reinheit und Identität geprüft.
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HCG-Peptid ist ein synthetisches Analogon des humanen Choriongonadotropins (HCG), eines natürlich vorkommenden Glykoproteinhormons, das aus zwei nicht-kovalent assoziierten Untereinheiten besteht: einer gemeinsamen Alpha-Untereinheit und einer hormonspezifischen Beta-Untereinheit. Die komplexe Struktur von HCG macht es zu einem wichtigen Forschungsgegenstand in der Reproduktionsendokrinologie, der Biologie von Glykoproteinhormonen, der LHCGR-Rezeptorpharmakologie, der Signaltransduktion und der analytischen Charakterisierung von Proteinhormonen.
Synthetische HCG-Forschungsmaterialien können sich zwischen verschiedenen Anbietern aufgrund von Unterschieden im Glykosylierungsprofil und anderen physikochemischen Eigenschaften unterscheiden. Forscher sollten daher die Analyseergebnisse jeder Materialcharge überprüfen, um Konsistenz sicherzustellen. Wenn Sie HCG-Peptid bei Crystal Peptides Europe kaufen, erhalten Sie ein Produkt in Forschungsqualität, das unter strengen Herstellungsstandards synthetisiert und unabhängig von Drittlaboren auf Identität, Reinheit, Sterilität und andere Qualitätsparameter geprüft wurde.
Dieses Produkt wird ausschließlich für Forschungszwecke verkauft und ist nicht für die Anwendung am Menschen oder am Tier bestimmt. Sicherer und diskreter Versand innerhalb Europas verfügbar.
HCG 10.000 IE wird als lyophilisiertes Pulver in einem versiegelten Glasfläschchen geliefert, das äußerlich typischerweise weiß bis cremeweiß erscheint.
Für jede Produktcharge ist nach Drittlabortests ein Analysezertifikat (CoA) verfügbar. Je nach Labor und geprüftem Produkt kann das CoA analytische Ergebnisse enthalten, wie zum Beispiel:
Da HCG ein glykosyliertes, heterodimeres Proteinhormon ist, kann die analytische Charakterisierung komplexer sein als bei einem herkömmlichen synthetischen Peptid. Das chargenspezifische CoA sollte daher als maßgebliche Quelle für die Analyseergebnisse und Spezifikationen der gelieferten HCG-Charge verwendet werden. Die Testparameter können je nach Produkt und dem unabhängigen Labor, das die Analyse durchführt, variieren.
Bitte beachten Sie, dass die Rekonstitutionslösung nicht im Lieferumfang enthalten ist. Sie können BAC-Wasser jedoch separat direkt hier in unserem Onlineshop bestellen.
Spezifikation | HCG |
Produktname | Humanes Choriongonadotropin (HCG) |
Alternative Bezeichnungen | hCG; Choriongonadotropin; Choriogonadotropin |
Molekültyp | Glykoproteinhormon |
Molekülstruktur | Heterodimeres Glykoprotein aus nicht-kovalent assoziierten Alpha- und Beta-Untereinheiten |
Alpha-Untereinheit | 92 Aminosäuren; gemeinsam mit LH, FSH und TSH |
Beta-Untereinheit | 145 Aminosäuren; hormonspezifisch |
Glykosylierung | Stark glykosyliert |
Primärer Rezeptor | Luteinisierendes-Hormon/Choriogonadotropin-Rezeptor (LHCGR) |
Verfügbare Mengen | 10.000 IE |
Einheit | Internationale Einheiten (IE), die biologische Aktivität und nicht Masse angeben |
Molekülformel | Nicht als einzelne definitive Formel für intaktes HCG festgelegt |
Molekülmasse | Ca. 36.700 Da; abhängig vom Präparat |
CAS-Nummer | 9002-61-3 |
Aussehen | Weißes bis cremeweißes, lyophilisiertes Pulver |
Reinheit & Identität | Siehe chargenspezifisches Analysezertifikat |
Verwendungszweck | Ausschließlich für die Laborforschung; nicht für die Anwendung am Menschen oder am Tier |
Hinweis: HCG ist ein glykosyliertes Heterodimer und kein einkettiges Peptid mit einer festen Molekülformel. Seine molekularen Eigenschaften können je nach spezifischem Präparat variieren, einschließlich Herkunft und Glykosylierungsprofil. Für verbindliche Informationen zum gelieferten Material sollte daher die jeweils geltende Chargendokumentation herangezogen werden.
Synthetisches humanes Choriongonadotropin (hCG) ist eine Forschungsform des natürlich vorkommenden Glykoproteinhormons, das zur selben übergeordneten Familie gehört wie das luteinisierende Hormon (LH), das follikelstimulierende Hormon (FSH) und das thyreoideastimulierende Hormon (TSH) [1]. Das intakte Hormon besteht aus zwei nicht-kovalent assoziierten Untereinheiten: einer gemeinsamen Alpha-Untereinheit und einer hormonspezifischen Beta-Untereinheit. Beide Untereinheiten tragen Kohlenhydratgruppen, wodurch das Glykosylierungsmuster ein wichtiger Bestandteil der molekularen Eigenschaften von hCG ist.
Die biologische Aktivität von hCG wird hauptsächlich über den Luteinisierendes-Hormon/Choriogonadotropin-Rezeptor (LHCGR) vermittelt, einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor, der in Reproduktionsgeweben und anderen experimentellen Systemen exprimiert wird. Obwohl hCG und LH über denselben Rezeptor wirken, unterscheiden sich ihre Molekülstrukturen und Glykosylierungsmuster, und die Forschung hat Unterschiede in ihren Rezeptorsignalisierungsprofilen nachgewiesen.
LHCGR verfügt über eine große extrazelluläre Domäne, die das Glykoproteinhormon erkennt, bevor die Rezeptoraktivierung über den transmembranen Teil des Rezeptors weitergeleitet wird. Strukturstudien deuten darauf hin, dass Wechselwirkungen zwischen hCG und der extrazellulären Rezeptordomäne Konformationsänderungen auslösen, die an den intrazellulären Teil des GPCR weitergeleitet werden. [2]
Diese Rezeptorarchitektur ist wichtig, um zu verstehen, warum neben der Aminosäuresequenz auch die Kohlenhydratstrukturen und die dreidimensionale Organisation von hCG von Bedeutung sind. Das intakte Glykoprotein liefert die strukturellen Informationen, die für eine hochaffine Rezeptorbindung und Signalerzeugung erforderlich sind.
Der am besten charakterisierte LHCGR-Signalweg umfasst die Gs-vermittelte Aktivierung der Adenylatzyklase, was zu einem Anstieg des intrazellulären zyklischen AMP (cAMP) führt. cAMP kann anschließend die Proteinkinase A (PKA) und weitere nachgeschaltete Effektoren aktivieren.
Die Forschung hat die cAMP/PKA-Signalgebung als wichtige Komponente der hCG-Reaktionen etabliert, insbesondere in Studien zur steroidogenen Signalgebung. Die LHCGR-Signalgebung beschränkt sich jedoch nicht auf diesen Signalweg. [3]
LHCGR kann mit verschiedenen Klassen intrazellulärer Signalproteine interagieren. Je nach Zelltyp, Rezeptorumgebung und experimentellen Bedingungen kann die Bindung des Gonadotropins die Gq/11-vermittelte Phospholipase-C-Signalgebung, Gi-assoziierte Signalwege und β-Arrestin-abhängige Signalgebung aktivieren. [2]
Diese Signalwege können den intrazellulären Kalziumspiegel, die Proteinkinase C (PKC), die ERK/MAPK-Signalgebung, die Rezeptorinternalisierung und andere zelluläre Reaktionen beeinflussen. Die moderne Forschung betrachtet die LHCGR-Signalgebung daher als ein Netzwerk miteinander verbundener Signalwege und nicht als eine einzige lineare cAMP-Reaktion.
HCG und LH teilen sich LHCGR als ihren Hauptrezeptor, sind jedoch molekular nicht identisch. Ihre Beta-Untereinheiten haben sich bei Primaten getrennt entwickelt, und Unterschiede in Struktur und Glykosylierung tragen zu unterschiedlichen Rezeptorinteraktionen und intrazellulären Signalisierungsprofilen bei.
Vergleichsstudien berichten von Unterschieden in der relativen Aktivierung von cAMP/PKA, ERK1/2, AKT und anderen Signalwegen durch hCG und LH. Dies macht die beiden Hormone zu wertvollen Vergleichsinstrumenten für die Untersuchung der Struktur von Glykoproteinhormonen, der Rezeptoraktivierung, der Ligandenselektivität und der voreingenommenen Signalgebung.
HCG und ähnliche biologische Forschungsmaterialien werden üblicherweise in Internationalen Einheiten (IE) angegeben, nicht allein anhand der Proteinmasse. HCG-Peptid ist bei Crystal Peptides in den Formaten 5.000 IE und 10.000 IE erhältlich, wobei sich die IE-Angabe auf die zugewiesene biologische Aktivität des Materials bezieht.
Die Internationale Einheit ist ein standardisiertes Maß, das für Substanzen verwendet wird, deren biologische Aktivität nicht allein durch die Masse angemessen beschrieben werden kann, und wird üblicherweise für biologische Wirkstoffe wie Impfstoffe und Arzneimittel (z. B. Penicillin, Vitamine usw.) verwendet. In der Praxis kann der IE-Wert als Maß für die standardisierte biologische Aktivität oder Wirkstärke des Materials betrachtet werden.
Das humane Choriongonadotropin hat eine breite Forschungsgeschichte, die sich über die Reproduktionsendokrinologie, die Biologie von Glykoproteinhormonen, die Rezeptorpharmakologie und die analytische Wissenschaft erstreckt. Da hCG mit demselben primären Rezeptor wie das luteinisierende Hormon (LH) interagiert, aber unterschiedliche strukturelle und glykosylierungsbezogene Eigenschaften aufweist, bietet es ein nützliches Modell zur Untersuchung, wie die Struktur von Glykoproteinen die Rezeptoraktivierung und die zelluläre Signalgebung beeinflusst.
HCG wird in der Reproduktionsendokrinologie ausführlich untersucht, aufgrund seiner Interaktion mit dem Luteinisierendes-Hormon/Choriogonadotropin-Rezeptor (LHCGR). Die Forschung untersucht die hCG-LHCGR-Signalgebung in Reproduktionsgeweben und nutzt das Hormon zur Untersuchung der Biologie des Gonadotropinrezeptors, der steroidogenen Signalgebung und der zellulären Reaktionen auf die Rezeptoraktivierung. [4]
Vergleichsstudien mit LH sind besonders relevant, da beide Hormone LHCGR aktivieren, jedoch unterschiedliche Molekülstrukturen und Glykosylierungsmuster aufweisen.
HCG ist ein wichtiger Ligand zur Untersuchung der Struktur und Funktion von LHCGR, einem G-Protein-gekoppelten Rezeptor mit einer großen extrazellulären Hormonbindungsdomäne. Strukturstudien haben hCG-LHCGR-Komplexe verwendet, um zu untersuchen, wie die Bindung an der extrazellulären Domäne Konformationsänderungen hervorruft, die den Rezeptor aktivieren und die Interaktion mit intrazellulären G-Proteinen fördern. [2]
Die Forschung untersucht auch die verschiedenen Signalwege, die nach der LHCGR-Aktivierung rekrutiert werden können. Dazu gehören die Gs/cAMP-Signalgebung, Gq/11-abhängige Phospholipase-Signalwege, Gi-assoziierte Signalgebung und β-Arrestin-Signalwege, wobei der relative Beitrag jedes Signalwegs vom experimentellen System abhängt.
Die hCG-LHCGR-Signalgebung wird in zellulären Systemen untersucht, in denen Forscher Veränderungen des intrazellulären cAMP, der Proteinkinaseaktivität, der Kalziumsignalgebung, der MAPK-Signalwege und anderer nachgeschalteter Reaktionen untersuchen.
Dies macht hCG nützlich für die Untersuchung, wie die Aktivierung eines Glykoproteinhormonrezeptors in zelluläre Reaktionen übersetzt wird, einschließlich der Signalgebung im Zusammenhang mit steroidogenen Geweben. Die genaue Reaktion kann je nach Rezeptorexpression, Zelltyp und experimentellen Bedingungen variieren. [4]
Einer der markantesten Aspekte der hCG-Forschung ist seine Glykosylierung. Das intakte Hormon enthält mehrere Glykosylierungsstellen, wodurch eine Population molekularer Isoformen entsteht und keine einzelne einheitliche Molekülspezies. Analytische Studien haben Flüssigchromatographie und hochauflösende Massenspektrometrie eingesetzt, um hCG auf der Ebene des intakten Proteins zu charakterisieren und seine verschiedenen Glykoformen zu untersuchen. [5]
Forscher haben auch untersucht, wie sich Unterschiede in der Glykosylierung auf die Rezeptorbindung, die biologische Aktivität und den analytischen Nachweis verschiedener hCG-Formen auswirken. Hyperglykosyliertes hCG beispielsweise wurde als eigenständige Molekülform mit messbaren Unterschieden bei der LHCGR-Aktivierung im Vergleich zu Referenz-hCG-Präparaten untersucht.
HCG und LH bilden ein besonders nützliches Vergleichssystem, da beide über LHCGR wirken, sich jedoch unterschiedliche Beta-Untereinheiten entwickelt haben. Die Forschung hat untersucht, wie Unterschiede in ihrer Molekülstruktur und Glykosylierung die Rezeptorinteraktion und die nachgeschaltete Signalgebung beeinflussen. [1]
Vergleichende hCG/LH-Forschung kann daher zur Untersuchung von Ligandenselektivität, Rezeptoraktivierung, voreingenommener Signalgebung und Struktur-Funktions-Beziehungen bei Glykoproteinhormonen verwendet werden.
HCG wird auch häufig in der Forschung im Zusammenhang mit Immunoassays, Referenzpräparaten und analytischer Charakterisierung eingesetzt. Mehrere hCG-Formen können infolge von Glykosylierung, Peptidspaltung und metabolischer Verarbeitung entstehen, was die selektive Erkennung und Quantifizierung bestimmter Molekülspezies erschwert.
Forscher haben daher analytische Methoden entwickelt, die intaktes hCG, hCG-Isoformen und verwandte Fragmente unterscheiden können. Zu diesen Ansätzen gehören immunometrische Assays, Flüssigchromatographie und Massenspektrometrie, die nützliche Modelle zur Untersuchung der Charakterisierung komplexer Glykoproteinhormone bieten. [6]
HCG gehört zu einer eigenen Familie heterodimerer Glykoproteinhormone, zu der auch das luteinisierende Hormon (LH), das follikelstimulierende Hormon (FSH) und das thyreoideastimulierende Hormon (TSH) gehören. Diese Hormone teilen sich eine gemeinsame Alpha-Untereinheit, besitzen jedoch unterschiedliche hormonspezifische Beta-Untereinheiten, die zu ihren jeweiligen Rezeptorinteraktionen und Signalisierungseigenschaften beitragen.
Dieser Vergleich dient dem Verständnis der Molekularbiologie und Rezeptorpharmakologie von HCG und soll diese Hormone nicht als austauschbare Forschungsmaterialien darstellen.
Eigenschaft | HCG | LH | FSH | TSH |
Molekültyp | Glykoproteinhormon | Glykoproteinhormon | Glykoproteinhormon | Glykoproteinhormon |
Untereinheitenstruktur | Gemeinsame α + HCG-spezifische β | Gemeinsame α + LH-spezifische β | Gemeinsame α + FSH-spezifische β | Gemeinsame α + TSH-spezifische β |
Primärer Rezeptor | LHCGR | LHCGR | FSHR | TSHR |
Primärer Forschungskontext | Reproduktionsendokrinologie und LHCGR-Pharmakologie | Gonadotropin- und LHCGR-Signalgebung | FSH-Rezeptor und Reproduktionsbiologie | TSH-Rezeptor und Schilddrüsensignalgebung |
Gemeinsame α-Untereinheit | Ja | Ja | Ja | Ja |
Hormonspezifische β-Untereinheit | Ja | Ja | Ja | Ja |
Kisspeptin-10 bietet einen interessanten Vergleich zu HCG, da beide in der Reproduktions- und Neuroendokrinologieforschung untersucht werden, jedoch an sehr unterschiedlichen Punkten der endokrinen Signalgebung ansetzen. HCG ist ein Glykoproteinhormon, das primär LHCGR aktiviert, während Kisspeptin-10 ein synthetisches Dekapeptid ist, das vom KISS1-Vorläufer abgeleitet ist und als Ligand des KISS1R/GPR54-Rezeptors untersucht wird.
Der Vergleich der beiden kann Forschern daher helfen, die nachgeschaltete Gonadotropinrezeptor-Signalgebung von der vorgeschalteten neuroendokrinen Regulation zu unterscheiden, während er zugleich die erheblichen strukturellen Unterschiede zwischen einem glykosylierten heterodimeren Hormon und einem kurzen synthetischen Peptid veranschaulicht.
Oxytocin bietet einen nützlichen strukturellen Vergleich zu hCG, da beide zwar endokrine Signalmoleküle sind, jedoch grundlegend unterschiedliche molekulare Architekturen besitzen. HCG ist ein stark glykosyliertes, heterodimeres Proteinhormon, das aus Alpha- und Beta-Untereinheiten besteht, während Oxytocin ein zyklisches, durch Disulfidbrücken verbundenes Nonapeptid ist, das primär über den OXTR-Rezeptor wirkt. Der Vergleich dieser Materialien kann Forschern helfen, die Biologie von Glykoproteinhormonen von der GPCR-Signalgebung kleiner Peptide zu unterscheiden, einschließlich Unterschieden in der Molekülstruktur, der Rezeptorerkennung, der analytischen Charakterisierung und der nachgeschalteten zellulären Signalgebung.
HCG wird als lyophilisiertes Glykoproteinhormon in einem versiegelten Fläschchen geliefert. Da hCG ein komplexes, glykosyliertes Protein ist, sind eine angemessene Lagerung und Handhabung wichtig, um die strukturellen und analytischen Eigenschaften des Materials zu erhalten.
Beachten Sie, dass hCG-Präparate mehrere molekulare Formen und Glykoformen enthalten können, weshalb die Erhaltung des Originalmaterials wichtig ist, wenn die Forschung auf struktureller oder analytischer Charakterisierung beruht.
Wenn Sie HCG bei Crystal Peptides in Europa kaufen, finden Sie alle relevanten Informationen zur Forschungssubstanz in der mitgelieferten Dokumentation (CoA), die Sie bei Ihrer Forschung unterstützt.
Ein Analysezertifikat (COA) ist für HCG besonders wichtig, da es sich um ein komplexes Glykoprotein und nicht um ein einzelnes, strukturell einheitliches Peptid handelt. Eine aussagekräftige Qualitätsbeurteilung sollte die Identität und Zusammensetzung des Präparats, seine angegebene Aktivität sowie die zu seiner Charakterisierung verwendeten Analysemethoden berücksichtigen.
Bei der Überprüfung der Dokumentation eines HCG-Forschungsmaterials sollten Forscher mehrere unterschiedliche Parameter berücksichtigen:
Die erweiterte Charakterisierung von HCG kann Techniken wie Flüssigchromatographie, hochauflösende Massenspektrometrie, Peptidkartierung, Glykananalyse und elektrophoretische Methoden umfassen. Diese Ansätze können Informationen liefern, die ein herkömmlicher Reinheitstest allein nicht liefern kann.
Das humane Choriongonadotropin (HCG bzw. hCG) ist ein natürlich vorkommendes Glykoproteinhormon, das aus zwei nicht-kovalent assoziierten Untereinheiten besteht: einer gemeinsamen Alpha-Untereinheit und einer hormonspezifischen Beta-Untereinheit. Die Forschung zu HCG umfasst die Reproduktionsendokrinologie, die Biologie von Glykoproteinhormonen, die LHCGR-Rezeptorpharmakologie und die Signaltransduktion.
HCG bzw. humanes Choriongonadotropin ist ein glykosyliertes, heterodimeres Proteinhormon, das aus Alpha- und Beta-Untereinheiten besteht. Der Begriff „HCG-Peptid“ wird kommerziell manchmal verwendet, um HCG als Forschungspeptid zu bezeichnen, bezieht sich jedoch nicht auf eine eigenständige Form des Hormons. Wissenschaftlich betrachtet wird HCG genauer als Glykoproteinhormon und nicht als herkömmliches synthetisches Peptid beschrieben.
HCG wird in der Reproduktionsendokrinologie, der LHCGR-Rezeptorpharmakologie, der steroidogenen Signalgebung, der Biologie von Glykoproteinhormonen und der analytischen Charakterisierung untersucht. Die Forschung befasst sich auch mit der Struktur, der Glykosylierung, den Rezeptorinteraktionen von HCG sowie den Unterschieden zwischen HCG und verwandten Hormonen wie LH.
HCG entfaltet seine biologischen Wirkungen hauptsächlich durch Bindung an den Luteinisierendes-Hormon/Choriogonadotropin-Rezeptor (LHCGR), einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor. Die Aktivierung von LHCGR kann die cAMP/PKA-Signalgebung sowie weitere intrazelluläre Signalwege stimulieren, wobei die resultierende Reaktion von der Rezeptorumgebung und dem experimentellen System abhängt.
HCG aktiviert primär LHCGR, der auch der Hauptrezeptor für das luteinisierende Hormon (LH) ist. Untersuchungen haben gezeigt, dass LHCGR nach der Hormonbindung mehrere intrazelluläre Signalwege aktivieren kann, was HCG für die Erforschung der Gonadotropinrezeptorpharmakologie nützlich macht.
HCG und LH sind eng verwandte Glykoproteinhormone, die beide hauptsächlich mit LHCGR interagieren. Sie teilen sich eine gemeinsame Alpha-Untereinheit, besitzen jedoch unterschiedliche Beta-Untereinheiten und können sich in der Glykosylierung und den Rezeptorsignalisierungseigenschaften unterscheiden. Diese Unterschiede machen sie zu nützlichen Vergleichsmaterialien für die Untersuchung der Struktur von Glykoproteinhormonen und der Rezeptoraktivität.
10.000 IE beziehen sich auf die dem HCG-Präparat zugewiesene biologische Aktivität und nicht auf 10.000 mg oder eine andere direkte Messung der Proteinmasse. Internationale Einheiten basieren auf einem etablierten Standard für biologische Aktivität, sodass ein IE-Wert nicht ohne Informationen zum spezifischen Präparat und dem geltenden Referenzstandard direkt in einen Massenwert umgerechnet werden sollte.
HCG kann mithilfe analytischer Methoden wie Chromatographie, Immunoassays und Massenspektrometrie charakterisiert werden. Identität, chromatographische Reinheit, biologische Aktivität, Glykosylierung und das Vorhandensein verwandter Molekülformen stellen unterschiedliche analytische Fragestellungen dar, sodass ein einzelner Reinheitsprozentsatz keine vollständige Charakterisierung eines HCG-Präparats liefert.
HCG ist ein glykosyliertes Protein, das heißt, an seinen Alpha- und Beta-Untereinheiten sind Kohlenhydratstrukturen gebunden. Diese Glykane tragen zu den molekularen Eigenschaften des Hormons bei, und unterschiedliche HCG-Präparate können unterschiedliche Glykoformen enthalten. Forscher können daher die Glykosylierung berücksichtigen, wenn sie die Struktur von HCG, Rezeptorinteraktionen, die biologische Aktivität oder analytische Unterschiede zwischen Präparaten untersuchen.
Forscher in Europa können HCG bei Crystal Peptides als Labor-Forschungsmaterial erwerben. HCG wird in lyophilisierter Form geliefert und ist in den Katalogformaten 5.000 IE und 10.000 IE erhältlich. Das Material ist ausschließlich für Forschung und Entwicklung bestimmt und nicht für die Anwendung am Menschen oder am Tier vorgesehen.
Ausschließlich für In-vitro-Experimente bestimmt und darf nicht: